¿Por qué los aminoácidos son menos solubles en el punto isoeléctrico?
En el punto isoeléctrico, los aminoácidos existen como iones híbridos. Como molécula, es eléctricamente neutra, pero aún tiene carga positiva y negativa. Entonces, ¿por qué los aminoácidos son aún menos solubles en el punto isoeléctrico?
Las cargas positivas y negativas del aminoácido pueden interactuar con las cargas negativas y positivas del agua y pueden disolverse, ¿verdad? ¿Dónde me equivoco?
Respuestas
Para que las moléculas se precipiten de la solución, necesitan agregarse juntas. Los aminoácidos que tienen carga neta cero pueden agregarse juntos mucho más fácilmente que los que están cargados.
Las moléculas que tienen carga neta necesitan contraiones para agregarse con ellas para compensar las cargas o la repulsión electrostática será demasiado grande.
El concepto de punto isoeléctrico se aplica más a menudo a polipéptidos y proteínas que a aminoácidos individuales. En esas moléculas mucho más grandes, la tendencia a agregarse cuando no hay carga neta puede ser bastante alta. Esto es especialmente cierto si hay regiones hidrófobas que pueden asociarse favorablemente entre sí y reducir la interacción con el agua.
Es importante señalar, como se menciona en los comentarios, que esto no significa que todos los aminoácidos y proteínas sean insolubles en su punto isoeléctrico, simplemente que tienden a ser menos solubles a ese pH que a valores de pH donde llevan carga neta. .