Perché gli amminoacidi sono meno solubili al punto isoelettrico?

Aug 19 2020

Al punto isoelettrico gli amminoacidi esistono come zwitterioni. Come molecola è elettricamente neutro, ma ha ancora una carica positiva e una negativa. Allora perché gli amminoacidi sono ancora meno solubili al punto isoelettrico?

Le cariche positive e negative dell'amminoacido possono interagire con le cariche negative e positive dell'acqua e possono dissolversi, giusto? Dove sto sbagliando?

Risposte

7 Andrew Aug 19 2020 at 18:17

Affinché le molecole precipitino fuori dalla soluzione, devono aggregarsi insieme. Gli amminoacidi che hanno una carica netta pari a zero possono aggregarsi molto più facilmente di quelli caricati.

Le molecole che hanno carica netta hanno bisogno di controioni per aggregarsi con esse per compensare le cariche o la repulsione elettrostatica sarà troppo grande.

Il concetto di punto isoelettrico viene applicato più spesso a polipeptidi e proteine ​​che a singoli amminoacidi. In quelle molecole molto più grandi, la tendenza ad aggregarsi quando non c'è carica netta può essere piuttosto alta. Ciò è particolarmente vero se ci sono regioni idrofobiche che possono associarsi favorevolmente tra loro e ridurre l'interazione con l'acqua.

È importante notare, come accennato nei commenti, che ciò non significa che tutti gli amminoacidi e le proteine ​​siano insolubili al loro punto isoelettrico, semplicemente che tendono ad essere meno solubili a quel pH rispetto ai valori di pH dove portano carica netta .