Pourquoi les acides aminés sont-ils les moins solubles au point isoélectrique?

Question

Au point isoélectrique, les acides aminés existent sous forme de zwitterions. En tant que molécule, elle est électriquement neutre, mais a toujours une charge positive et une charge négative. Alors pourquoi les acides aminés sont-ils encore les moins solubles au point isoélectrique?

Les charges positives et négatives de l'acide aminé peuvent interagir avec les charges négatives et positives de l'eau et peuvent se dissoudre, non? Où vais-je mal?

Answer 1

Pour que les molécules précipitent hors de la solution, elles doivent s'agréger. Les acides aminés qui n'ont aucune charge nette peuvent s'agréger beaucoup plus facilement que ceux qui sont chargés.

Les molécules qui ont une charge nette ont besoin de contre-ions pour s'agréger avec elles pour compenser les charges ou la répulsion électrostatique sera trop grande.

Le concept de point isoélectrique est plus souvent appliqué aux polypeptides et aux protéines qu'aux acides aminés individuels. Dans ces molécules beaucoup plus grosses, la tendance à s'agréger lorsqu'il n'y a pas de charge nette peut être assez élevée. Cela est particulièrement vrai s'il existe des régions hydrophobes qui peuvent s'associer favorablement les unes aux autres et réduire l'interaction avec l'eau.

Il est important de noter, comme mentionné dans les commentaires, que cela ne signifie pas que tous les acides aminés et protéines sont insolubles à leur point isoélectrique, simplement qu'ils ont tendance à être moins solubles à ce pH qu'à des valeurs de pH où ils portent une charge nette. .