Durante años, los científicos se han esforzado en los laboratorios para tratar de mejorar la sangre . O, tal vez con mayor precisión, mejor para más personas. Esa es una de las cosas en las que Withers Research Group , de la Universidad de Columbia Británica, trabaja casi todos los días.
Es posible que conozca los conceptos básicos: los seres humanos tenemos varios tipos de sangre. Si necesita una transfusión, digamos que se lesionó en un accidente o que está en la sala de operaciones esperando algún procedimiento, necesita el tipo de sangre correcto. Necesita su tipo de sangre o tipo O negativo, considerado universal y aceptable por todos.
Pero el tipo O tiene una gran demanda y escasez . Así que los científicos han estado jugando con formas de convertir sangre tipo A en tipo O. Eso resolvería muchos problemas de oferta y demanda.
Se acercan cada día más.
El camino hacia un gran avance
Durante más de cuatro años, Withers Lab, en el campus de UBC de Vancouver, ha estado experimentando el desafío. Los investigadores han estado experimentando con diferentes enfoques para eliminar ciertas moléculas de azúcar de la superficie de los glóbulos rojos tipo A, convirtiendo efectivamente las células en tipo O, que no contienen esas moléculas de azúcar.
Estas moléculas, técnicamente antígenos, son las que hacen que las transfusiones de diferentes tipos de sangre sean problemáticas. La sangre de tipo B, por ejemplo, contiene anticuerpos que atacarán esos azúcares en las células de sangre de tipo A si la sangre se mezcla. Y viceversa. Sin antígenos, la sangre tipo O no es atacada por anticuerpos, razón por la cual el tipo O tiene tanta demanda.
La respuesta para eliminar los antígenos de la sangre tipo A, propuesta y demostrada por primera vez en la década de 1980, fue utilizar una enzima que, en efecto, se comiera los azúcares. Withers y su equipo, basándose en eso, estaban buscando una enzima mejor.
"Lo hicimos mejor", dice Withers sobre el procedimiento. "Simplemente no lo suficientemente mejor."
En su lugar, se reagruparon, hicieron un balance de dónde estaban y comenzaron a buscar en otra parte otra enzima que pudiera hacer el truco. Se volvieron hacia adentro, como una manera de hablar. En última instancia, recurrieron al intestino humano.
"Sabías que era muy probable que hubiera enzimas en el intestino", dice Withers. "Si iban a ser mejores que los que conocíamos era una completa incógnita".
Withers decidió ir a por las tripas, primero recurriendo a otra parte fundamental de la ciencia moderna para hacerlo; pidiendo dinero para la investigación. "Pensé que en general era una buena idea. Y afortunadamente también lo pensó el revisor de la propuesta de subvención, para que pudieran aprobar la financiación", dice. "Realmente les gustó la idea. Y resultó".
El gran hallazgo
"Lo que estás haciendo es, esencialmente, estás eligiendo un entorno que probablemente contenga enzimas para hacer el trabajo que deseas. Y luego intentas aislar tus genes y, en última instancia, tus enzimas, de ese entorno", explica Withers. "En mi opinión, uno de los pasos clave es elegir el entorno en primer lugar. ¿Va a ser un montón de tierra? ¿Un poco de agua de mar? ¿Qué va a ser?".
Withers y su grupo consideraron lugares donde la sangre y las bacterias entrarían en contacto. Digamos, en mosquitos. O murciélagos vampiros. Sanguijuelas.
"Pero la complicación es que solo los primates, es decir, los simios y nosotros mismos , tenemos el sistema sanguíneo ABO. Por lo tanto, los mosquitos, etc., tendrían que alimentarse de sangre humana", dice Withers. "Y ninguno de mis estudiantes de posgrado parecía dispuesto a ser voluntario".
Los investigadores se centraron en el intestino humano, las paredes gastrointestinales, donde se ha descubierto que las bacterias se alimentan de azúcares similares. La teoría era que podían tomar ADN humano de una muestra de heces y aislar los genes que codifican a las bacterias para que hagan su actividad de comer azúcar en el intestino. Entonces podrían ver si esa bacteria haría el trabajo con los azúcares de las células sanguíneas tipo A.
Encontrar el material intestinal para el experimento no iba a ser difícil. "Fue bastante fácil de conseguir", dice Withers. "Todo lo que necesitamos es caca".
Después de examinar, catalogar y secuenciar el ADN , los investigadores finalmente encontraron una combinación de enzimas que funcionó, que eliminó efectivamente los azúcares de la sangre tipo A. Sus hallazgos se anunciaron en junio de 2019 en la revista Nature Microbiology .
"Esto realmente impulsará la opción de que los bancos de sangre administren el suministro de sangre", dijo en un comunicado el estudiante de posdoctorado Peter Rahfeld, autor principal del artículo , "tan pronto como podamos estar seguros de que es seguro".
Los siguientes pasos
Continúan las pruebas para establecer que las enzimas no despojan a la sangre de nada más y que las enzimas obtienen todos los antígenos de la superficie de las células sanguíneas de tipo A. Withers está preparando más propuestas de subvenciones, buscando también más fondos.
"Definitivamente, la investigación aún está en curso. Tenemos dos partes que están en curso. Una parte es hacer todas estas cosas en seguridad", dice Withers. "La otra parte es tratar de mirar más allá, para ver si hay mejores enzimas, y también buscar mejores enzimas para convertir sangre tipo B. Nos hemos centrado en A porque es el más desafiante antes, y en parte porque no son enzimas razonables para B. "
The Withers Group también está perfeccionando nuevos métodos de detección de ADN, en un volumen menor. Todo ello, tal vez pronto, podría ayudar a que la escasez de sangre sea cosa del pasado.
AHORA ESO INTERESANTE
Según la Cruz Roja Estadounidense , se necesita una transfusión de sangre cada dos segundos en los EE. UU. Cada año, se salvan 4.5 millones de vidas mediante transfusiones seguras. La vida útil de medio litro de sangre es de aproximadamente 42 días.
